Enzymer: Egenskaber, struktur og komplet måde at arbejde på

Den måde, enzymer fungerer på, er at sænke den aktiveringsenergi, der er nødvendig for at starte en reaktion. Dette gøres for at mindske den tid, det tager for reaktioner i kroppen.

Når man fordøjer mad, er der biomolekylære stoffer i form af proteiner, der hjælper med at ændre formen på fødevarestofmolekylerne til stoffer, som kroppen har brug for.

For eksempel omdannes sukker til nyttig energi til kroppen. Disse biomolekyler kaldes enzymer.

Enzymer hjælper metaboliske processer. Derfor er det meget vigtigt for den menneskelige krop.

Definition og funktion af enzymer

Enzymer er biomolekyler i form af proteiner, der fungerer som katalysatorer (forbindelser, der fremskynder reaktionsprocessen uden at reagere fuldstændigt) i en organisk kemisk reaktion.

Det indledende molekyle i den enzymatiske proces, kaldet substratet, accelereres til et andet molekyle kaldet et produkt.

Enzymer har generelt følgende funktioner:

• Fremskynde eller sænke en kemisk reaktion.

• Regulering af et antal forskellige reaktioner på samme tid, som enzymet syntetiseres i form af en inaktiv enzymkandidat og derefter aktiveres i miljøet under de rette forhold.

• arten af ​​det enzym, der ikke reagerer med substratet, er den mest gavnlige i en accelereret kemisk reaktion i organismen.

Enzymers egenskaber

Følgende er en forklaring på enzymets egenskaber, som vi har brug for at vide:

1. Biokatalysator.

Det er en katalysator, nemlig enzymer er katalytiske forbindelser, der fremskynder en kemisk reaktion uden at reagere. Mens enzymer kommer fra organismer, er de også kendt som biokatalysatorer.

2. Kan opvarmes

Enzymer påvirkes i høj grad af temperaturen. Enzymer har den optimale temperatur til at udføre deres funktioner.

Generelt ved en temperatur på 37 ° C. Hvis det ved ekstreme temperaturer kan beskadige enzymarbejdet. Inaktive enzymer har temperaturer under 10 ºC, mens de denatureres ved temperaturer over 60 ºC.

Der er nogle undtagelser, såsom gruppen af ​​antikke bakterier i meget ekstreme områder, såsom methanogen-gruppen, de har enzymer, der fungerer ved temperaturer i 80 ºC.

3. Vær specifik

Enzymer binder til substrater, der er i stand til at binde til den aktive side af enzymet.

De specifikke egenskaber ved enzymet tjener som basis for navnet. Navnet på dette enzym er normalt taget fra den type substrat, der er bundet, eller den type reaktion, der finder sted.

For eksempel amylase, et enzym, der spiller en rolle i nedbrydning af stivelse, som er et polysaccharid (komplekst sukker) til enklere sukkerarter.

4. Påvirket af pH

Dette enzym fungerer i en neutral atmosfære (6,5 - 7). Men nogle enzymer er optimale ved sur pH som Pepsinogen eller ved alkalisk pH som Trypsin.

5. Arbejd frem og tilbage

Enzymer, der nedbryder forbindelse A til B såvel som enzymer hjælper reaktionen, danner forbindelse B fra forbindelse A.

6. Bestemmer ikke reaktionens retning

Enzimbukan bestemmer, hvor reaktionen vil gå. Forbindelsen, der er mere brug for, er punktet i retning af en kemisk reaktion. For eksempel mangler kroppen glukose, den vil være i stand til at nedbryde reserve sukker (glykogen) og omvendt.

7. Kun en lille mængde er nødvendig

Den mængde, der bruges som katalysator, behøver ikke at være meget. Et enzymmolekyle kan virke mange gange, så længe molekylet ikke er beskadiget.

8. Er en kolloid

Fordi enzymer er sammensat af proteinkomponenter, klassificeres enzymets egenskaber som kolloider. Enzymer har meget store overflader mellem partikler, så deres aktivitetsområde også er stort.

9. Enzymer er i stand til at sænke aktiveringsenergien

Aktiveringsenergien i en reaktion er den mængde energi i kalorier, der kræves for at bære alle molekylerne i 1 mol af forbindelsen ved en bestemt temperatur til overgangsniveauet ved toppen af ​​energigrænsen.

Hvis der tilsættes en kemisk reaktion med en katalysator, nemlig et enzym, kan aktiveringsenergien sænkes, og reaktionen vil køre hurtigere.

Enzymstruktur

Enzymer er komplekse 3-dimensionelle. Enzymer har en særlig form til binding til substrater. Den komplette form for enzymer kaldes haloenzymer. Enzymer er sammensat af 3 hovedkomponenter

1. Hovedkomponenter af protein.

Proteindelen af ​​enzymet kaldes apoenzym. Apoenzymer eller andre udtryk apoproteiner.

2. Proteseklynger

Denne enzymkomponent er ikke et protein, der består af to slags, nemlig Koenzymer og medfaktorer. Koenzymer eller cofaktorer, der er meget tæt bundet, er endda bundet af kovalente bindinger med enzymer.

Koenzymer

Koenzymer kaldes ofte cosubstrater eller andet substrat. Koenzymer har en lav molekylvægt. Koenzymer er stabile over for opvarmning. Coenzymer er bundet til enzymer ikke-kovalent. Koenzymer fungerer til at transportere små molekyler eller ioner (især H +) fra et enzym til et andet, for eksempel: NAD. Visse enzymer, hvis aktiviteter har brug for co-enzymer, skal endda være til stede. Koenzymer er normalt i form af B-komplekse vitaminer, der har gennemgået strukturelle ændringer. Nogle eksempler på coenzymer: thiaminpyrophosphat, flavin adenin dinocleate, Nicotinamid adenin dinucleotode, Pyridoxal phosphate og coenzym A.

Kofaktorer

Kofaktorer fungerer til at ændre strukturen i den aktive region og / eller er nødvendige af substratet for at binde til den aktive region. Eksempler på co-faktorer: som kan være små molekyler eller ioner: Fe ++, Cu ++, Zn ++ , Mg ++, Mn, K, Ni, Mo og Se.

3. Enzym aktiv side (aktivt sted)

Denne side er den del af enzymet, der binder til substratet, dette område er meget specifikt, fordi kun det egnede substrat kan fæstne eller binde til denne side. Enzymer er proteiner, der har en kugleformet struktur. Den squiggly struktur af enzymet får et område kendt som den aktive region til at eksistere.

SÅDAN FUNGERER ENZYMERNE

Den måde, enzymer arbejder på at fremskynde kemiske reaktioner, er ved at interagere med substratet, hvorefter substratet omdannes til et produkt. Hvis der dannes et produkt, vil enzymet være i stand til at flygte fra substratet.

Dette skyldes, at enzymer ikke kan reagere med substratet. Der er to teorier, der beskriver, hvordan enzymer fungerer, nemlig Lock Theory og Induction Theory.

Hængelåsteori

Grundlæggeren af ​​denne teori var Emil Fischer i 1894. Enzymer binder ikke til et substrat, der har samme form (specifik) som enzymets aktive sted. Det vil sige, kun substrater, der har en bestemt form, kan relateres til enzymet.

Enzymer er illustreret som nøgler og substrat som låse. fordi lås og nøgle har samme sidematch for at kunne åbne eller omvendt.

Svagheden ved denne teori er, at den ikke er i stand til at forklare enzymets stabilitet ved enzymreaktionens skiftepunkt. Den anden teori er teorien om induktion

Induktionsteori

Daniel Koshland i 1958 var den, der brugte denne teori, enzymer har en fleksibel aktiv side. Kun substratet, der har de samme specifikke bindingspunkter, vil inducere den aktive side af enzymet, så det passer (dannes som et substrat).

Teorien om induktion af induktion er, hvad der kan svare på manglerne ved teorien om låse og nøgler. Derfor er denne teori mest anerkendt af forskere for at kunne forklare, hvordan enzymer fungerer.

Dette er en forklaring på enzymers art, struktur og funktion. Forhåbentlig kan det tilføje indsigt til os alle.